蛋白質的變性

當蛋白質溶液，例如卵白蛋白，慢慢加熱到大約60或70℃時，溶液會慢慢變成雲狀的黏稠凝固物，這是一種常常可以見到的過程，煎荷包蛋時就可以看到。蛋白部分含有白蛋白(albumin)，遇到熱會凝固成白色的固體，當蛋白已經被熱凝固之後，即使它冷卻也不會再還原成未加熱時的澄清液體，所以加熱卵白蛋白會使其性質改變，這個反應是不可逆的。這種加熱產生的效應也會發生在其他的球狀蛋白身上，不論它們的大小或是生物功能為何，但是真正發生變化的溫度，隨蛋白質不同而不同。加熱所產生蛋白質的改變，是一種變性(denaturation)，自然狀態的蛋白質稱為天然蛋白(native proteins)；改變之後稱為變性的蛋白質(denatured proteins)。

蛋白質變性的第二個結果是：蛋白質幾乎都會失去它的生物活性。因此當酶的水溶液被加熱至沸點，經過數分鐘的冷卻，它通常會變成不可溶解，而且不再具有催化反應的功能。蛋白質變性不只會由加熱引起，也會因為極端的pH值（強酸或強鹼）而發生。蛋白質暴露於混合的有機溶劑，如乙醇、丙酮及某些溶劑（如尿素）、清潔劑，甚至只是將蛋白質溶液劇烈搖動直到起泡，都會引發它的變性。事實上，直接試驗顯示，當蛋白質進行變性時，多胜鏈的共價鍵並沒有斷裂，所以蛋白質的特殊胺基酸序列，在變性之後仍然完整存在。雖然如此，但是大部分蛋白質的生物活性都已經喪失。由此可知，蛋白質生物活性的決定，不只在於胺基酸序列而已，尚有其它的因素。

蛋白質在它們的一級骨架結構之外，還有更複雜的結構。簡言之，天然蛋白質共價鍵連結的多胜鏈，以三度空間折疊，每種蛋白質都有特殊的折疊方式，鏈折疊的特殊狀態，賦予每種蛋白質特殊的生物功能。當蛋白質變性時，其多胜鏈特殊的三度空間排列瓦解，並展開任意的結構，但是並不破壞共價鏈的骨架結構，所以天然蛋白質分子是非常脆弱的，而且很容易被熱或其他看似溫和的處理所破壞。當我們想要將蛋白質分離或純化，方便研究它們的生物作用時，必須小心處理，以免使蛋白質變性。

※    參考資料: 魏耀揮等譯   生物化學原理  p124~125     國立編譯館   (1986)

整理: 黃信明