胺基酸名稱

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簡介

甘胺酸

Glycine

Gly

G

最簡單的胺基酸，為非必需胺基酸，是唯一沒有DL形式的胺基酸。缺乏β-碳，造成蛋白質結構有較大的彈性及結構空間，並抑制蛋白質（膠原蛋白）中α-helix的結構在蛋白質中偏好形成β-sheet及β-turn，並造成膠原蛋白(collagen)之triple helix的結構，殘基的氫原子可與鄰近生肽鍵反應，如Asn-Gly可以形成cyclic imide結構；另外基質的作用處也會受到影響。甘胺酸為一辨認位置提供酵素對蛋白質作修飾，如N端的myristoylationc和Arg的甲基化（methylation）。其衍生物包括：膽鹽(bile salt)、肌酸(creatine)、purine ring及heme。

丙胺酸

Alanine

A la

A

非必需胺基酸，為非極性分子，是蛋白質中含量最充足的胺基酸，為弱疏水性，在實驗室中常被選作測試特殊致癌實驗的觀察對象。β-Ala會衍生形成輔酶A(CoA)，D- Ala存在某些細菌之細胞壁或某些抗生素中，Ala藉著丙胺酸之轉胺酶後變成丙酮酸(pyruvate)，在肌肉中扮演著運送NH₃⁺的角色。

擷胺酸

Valine

Val

V

在β-碳上的甲基取代物具中度疏水性，使這個疏水性殘基降低彈性，並阻礙與鄰接生肽鍵的化學反應。特別是當鄰近的生肽鍵也含有β-碳分枝的側鏈，如擷胺酸（valine）或異白胺酸（isolucine）時。

異白胺酸

Isoleucine

Ile

I

跟擷胺酸(valine)一樣，其β-分枝的側鏈也會阻礙與鄰近生肽鍵(peptide bond)的反應。此疏水性的側鏈喜歡藏在摺疊後的蛋白內側，其β-sheet二級結構也能比α-helix快速的提供側鏈。異白胺酸有個二級的不對稱中心。它會由β-碳為中心翻轉形成L-alloisoleucine，成為物理化學特性皆不同的雙立體異構物。

白胺酸

Leucine

Leu

L

是球狀蛋白中最常見的一種胺基酸，具有大型疏水性側鏈。其特徵是提供大量的aliphatic側鏈以構成蛋白質疏水性中心。白胺酸亦是以螺旋形式穿透細胞膜的蛋白上之主要調控部位，以leucine zipper的規則型態，疏水端分布在同一側。

苯丙胺酸

Phenylalanine

Phe

F

苯丙胺酸的大體積疏水性側鏈是構成球狀蛋白疏水性中心的主要結構，並能形成膜蛋白的運送膜區域。其苯環（phenyl ring）的弱極性可以和其他芳香族環（aromatic ring）或極性官能基產生交互作用。

甲硫胺酸

Methionine

Met

M

甲硫胺酸是含有硫的胺基酸其中之一，結構類似白胺酸，有一個大且疏水性的側鏈，但有其獨特的化學性質。其硫原子可以和其他金屬離子作用（如鋅、銅和汞），同時亦可以和氧化劑作化學反應。蛋白質中容易發現亞硫根（sulfoxide）的存在是因為體外缺乏抗氧化劑的緣故，然而在體內也有發現一些例子。氧化過後的亞硫根可進一步對其他甲硫胺酸上的硫原子作氧化作用。其上的硫原子亦可以被鹼化，但反應程度比半胱胺酸小；在酸的情況下可以和CNBr（cyanogens bromide）作用，切下甲硫肽鍵（Methionyl peptide bond）－此反應為蛋白質定序的方法。在蛋白質合成實驗中常以³⁵S標定之。

蘇胺酸

Threonine

Thr

T

蘇胺酸是兩個帶有OH基的胺基酸的其中一個，與絲胺酸具有共同的化學及生化特性，提供O-linked做醣化及磷酸化反應。其與異白胺酸一樣具有第二個鏡像異構物中心。

絲胺酸

Serine

Ser

S

其側鏈是氫鍵的接受者和提供者，通常位在蛋白質的表面和水溶劑作用。其氧原子具有輕微的親核性，可以和強的親電性物質反應（如acetic anhycrie）。然而其親核性通常大量位在一些重要蛋白酶（the serine protease）和酯酶（esterases）的作用部位。在體內也可以和碳水化合物（O-linked glycosylation）和磷酸根形成較穩定的共價鍵。絲胺酸和蘇胺酸可逆的磷酸化反應在許多細胞生化反應中扮演了控制的訊號，在鹼性環境中，醣化或酯化的絲胺酸殘基對β-elimination敏感，可以產生脫水丙胺酸衍生物，進行進一步的反應。

半胱胺酸

Cysteine

Cys

C

非必需胺基酸且為極性分子，含S原子，pKa值大約為9.0，為強親核試劑會和乙醛、醯類及烷類化藥劑反應，此為酵素的重要特性。其和鋅、鐵、銅及汞等金屬離子參與許多重要的生化反應。其存在蛋白質中會破壞α-helix中的氫鍵，其衍生物包括：輔酶A(CoA)、α-角蛋白(α-keratin)及榖胱甘肽(glutathione)。藉由氧化提供雙硫鍵來穩定很多細胞外的蛋白質，此反應在某興情況下些為可逆的，所以在實驗室中，許多的蛋白質會需要抗氧化或是抗親電的保護，以保存其功能活性。在生化反應中半胱胺酸的殘基會被醯化。半胱胺酸的殘基可參與heme的修復。在鹼性環境中可藉由β-elimination產生脫氫的 Ala，並更進一步產生羊毛硫胺酸等產物（lanthionine、lysinoalanine）以形成羊毛蛋白。

天門冬胺酸

Aspartic acid

Asp

D

天門冬胺酸pKa值約為4.0左右，羧基團在一般生理狀況下呈離子化羧酸。高極性側鏈可提供金屬離子鍵結位於蛋白質表面。特別是鈣離子或是正電荷配位體。在羧酸團和捐贈團（如guanidinium）強氫鍵可被行成。其β-羧基可直接與酵素發生反應，經由陽離子的轉換形成中間產物－acyl phosphate。化學上，天冬胺酸的羧基酸側鏈具有典型反應，如在有活性劑（強酸或cardodimides）和親電子試劑（乙醇和胺）的參與下形成酯類和胺。因為側鏈上的羧基與α-碳上的肽鍵接近，造成與鄰近基團一些特別反用，如在稀釋酸的環境下天門冬胺酸的肽鍵比其他胺基酸的更易於水解，而Asp-Pro的鍵結在弱酸下也比其他肽鍵敏感。天門冬胺酸的殘基在體內可被修飾成β-hydrozyaspartic acid的殘基。

天門冬醯胺酸

Asparagine

Asn

N

非必需胺基酸且為中性極性分子，其β-醯胺基為氫鍵的提供者和接受者，所以會和水溶劑形成氫鍵，通常依序排列於蛋白質結構中。其醯胺基與其他殘基相比十分容易水解，尤其是接在像甘胺酸這類殘基較小的胺基酸後。在沒有空間障礙的情況下，會形成環醯亞胺，經過外消旋及切割之後會形成 L-或 D-的異天門冬醯胺殘基。醯亞胺容易和氫氧基反應使得生肽鍵斷裂。在真核細胞的醣蛋白中天門冬醯胺酸藉由β-carboxamide的氮原子提供N連結的醣化，其主要是細胞外或是胞膜外的蛋白。通常與天門冬醯胺酸構成glycosyl bond的胺基酸為所有胺基酸除了脯胺酸和半胱胺酸。

麩胺酸

Glutamic acid

Glu

E

麩胺酸殘基的羧基團比天冬胺酸有較高的pKa（大約4.5左右），但一般上兩者在蛋白質和與受質鍵結上有類似的功能和特性在於提供靜電和氫鍵結反應，包含金屬離子。但麩胺酸殘基不具有一般縮胺酸鍵的能力，在酸性蛋白酶他們也不是主要的活性位殘基。在體內修飾γ-carboxyglutamic acid 殘基的作用對有血液凝結功能的蛋白質來說是極重要。

麩醯胺酸

Glutamine

Gln

Q

非必需胺基酸且為極性分子，血液中含量最多者，可攜帶2分子NH₃⁺，參與嘌呤及嘧啶的合成。分子結構和天門冬醯胺酸（Asn）相似，其醯胺的酸性較天門冬胺酸（Asp）弱，且其殘基較天門冬醯胺酸（Asn）不穩定。有些甘胺酸（Gln）經過其轉胺酶之後可和離胺酸（Lys）結合。

精胺酸

Arginine

Arg

R

在所有生理有關的pH值下，強鹼（pKa約為12.0）的精胺酸殘基為解離的形式存在。精胺酸殘基對於蛋白質的功能一般在於正電荷團和大量的氫鍵，提供高度的極性與負電荷配位體鍵結，例如磷酸和磷酸酯類包含核酸。和離胺酸殘基一樣，精胺酸提供正電荷信號給膜蛋白、前蛋白（pro-protein）的切除以及細胞核與核仁定位等，這部分有關於細胞分裂。通常在中性pH值不具活性，其殘基會形成cyclic。在體內，甲基化和ADP核糖基化是重要的修飾作用，它包含三個非極性亞甲基和強鹼γ-guanido group。因其pKa值為12，精胺酸在自然情況下皆以離子狀態存在，而其離子態的guanido group為不反應態，具有共振形式。

離胺酸

Lysine

Lys

K

離胺酸殘基鹼性強度（pKa約為10.5）較弱於精胺酸。脂肪的四亞甲基團是疏水性，但質子胺團支配者親水性。當攜帶正電荷時，離胺酸殘基提供與負電荷鍵結的位置，時常包含強氫鍵。在體內，離胺酸及其氫氧基離胺酸是維持膠原蛋白三股多生肽穩定所比需的。其側鏈的化學反應包括活化酯和酸酐的醯化反應（acylation）以及醛、imidate esters和isocyanate的修飾作用。

組胺酸

Histidine

His

H

組胺酸殘基-咪唑團（imidazole group）有特定的pK值約6.5，比其他蛋白質功能基團接近中性。組胺酸殘基在酵素催化反應中常常作用於質子轉移；許多酵素反應與需在pH中性左右，和組胺縮側鏈有關。兩個連結位置對於給於質子和氫鍵結，藉由咪唑環，貢獻它有力的酸鹼催化團，serine proteases就是最典型的例子。組安酸側鏈和半胱胺酸一樣請像與金屬鍵結，例如Zn²⁺，Cu²⁺和Fe²⁺。其親核性的咪唑團可與羧酸、酐等起化學反應，同時對光氧化反應及碘化反應敏感，此為體內的修飾作用；在體外反應，組胺酸的殘基提供蛋白質吸附質子的能力。咪唑團受到親核性攻擊必產生acetylimidazole。

酪胺酸

Tyrosine

Tyr

Y

酪胺酸所含的羫基苯使它有顯著的極性，且此側鏈在球蛋白的結構中常暴露在溶劑裡。酪胺酸在蛋白中的pKa值約在10.0左右，所以酪胺酸在生理上多屬中性pH。酪胺酸也扮演了金屬的基質的角色，如鐵離子。同時，它在氧氣中及含芳香環的碳中可與親核性的物質(如在氧中的酯類生成、芳香族的硫、氯化、碘化、硝化、與甲醛的凝聚等)結合。其在體外形成共價結的方式包括磷酸化(在細胞的功能中，形成磷酯物以提供重要訊息)、硫化；在無脊椎動物的細胞外蛋白更可與其他的酪胺酸產生鍵結。酪胺酸也是甲狀腺素的來源。

色胺酸

Tryptophan

Trp

W

色胺酸（Tryptophan）在多數蛋白質中所佔的比例很小，其高疏水特性可以緩和其在indole NH group中的存在，而適合做為氫鍵的來源並促進與極性分子的接觸。色胺酸通常為構成結合位置的一部分，如抗體、蛋白素、溶小體等。色胺酸的indole環容易受親電性（如鹵素）的攻擊影響。以鹵素來說，氧化物的產生是經歷降解反應，如生肽鍵的斷裂。而因為色胺酸氧化的關係使原本具輕為敏感性的蛋白質範圍增廣。色胺酸具有強UV吸光值與螢光反應的胺基酸，因此它的特性可由物理化學研究法依其蛋白質結構的改變與配位體的結合而得知。此含苯環的胺基酸在UV吸光值得測量下，其pH約等於6。

脯胺酸

Proline

Pro

P

脯胺酸（Proline）是唯一的二級胺基酸，其構造不易變動。雖然它是疏水性，它卻通常以緊密形式位於蛋白質表層。其不含氨基，不能參與α-helical的水合鍵結，但偶爾也會以螺旋的形式存在，以使蛋白質的螺旋軸扭轉。蛋白質中順式的peptidylproline 鍵及緩慢的順-反式轉換皆會對酵素催化的多肽摺疊有明顯的影響。在化學上，脯胺酸是不會反應的，但其鹼性肽鍵上的氮原子會對酸水解產生高度敏感性。其獨有的立體化學結構，使它除了特定的脯胺酸內切脢不易被一般的切割。與脯胺酸有關的胺基酸與蛋白質多被研究於其含多脯胺酸區域的結構及功能。旋轉其單鍵，其本質是不會改變的，但某些特殊的扭轉角卻會造成原子間強烈的非共價結合。順式與反式的比例大約是1000：1，起因於反式側鏈上的β-碳原子與其鄰近的殘基太過靠近。i+lis脯胺酸的兩種形式與上述有些不同，其順式只有些微的偏轉，而兩種形式的比例為4：1。生肽鍵在脯胺酸的前面並不會形成雙鍵而構成平面狀。在多數胺基酸中，不論是在順式或是反式，都會因為它們輕微不偏轉的有些偏向平面狀。