蛋白質轉譯後修飾作用

最後為細胞所需要的蛋白質分子，通常不同於被合成時的polypeptide。合成鏈的修飾作用有幾種方法：

1.      在原核生物中，fMet從未保留作為NH₂^-端胺基酸。在大約全部蛋白質的一半，甲醯基由酵素去甲醯基酶(deformylase)移去，因此留下甲硫胺酸作為NH₂^-端胺基酸。在原核生物及真核生物中，fMet或Met及可能少許其它胺基酸經常被移去；此種移去係藉水解酶，即胺基胜肽酶(aminopeptidase)催化之。此種水解作用可能有時在鏈正被合成時發生，有時在鏈從核糖體釋放之後發生。去甲醯基作用或移去fMet的選擇通常根據相鄰胺基酸的識別。此即，假若第二胺基酸是精胺酸、天冬胺酸、天冬胺醯、麩胺酸、異白胺酸、或離胺酸時，則去甲醯基作用佔優勢；然而假若相鄰胺基酸是丙胺酸、甘胺酸、脯胺酸、蘇胺酸或擷胺酸時，則fMet通常被移去。

 

2.      新生的NH₂^-端胺基酸有時被乙醯基化。

 

3.      有些胺基酸側鏈可能也被修飾。例如，在膠原蛋白中，大部分的脯胺酸及離胺酸被羥基化。在許多生物中絲胺酸、酪胺酸及蘇胺酸的磷酸化作用發生。還有，各種不同的糖可能附著在絲胺酸或酥胺酸的游離羧基，以形成糖蛋白質。最後，不同的輔成基，如血紅素和生物素，可共價附著於某些酵素上。

 

4.      在二個半胱胺酸中的二個相鄰硫氫基，可能被氧化成雙硫鍵。

 

5.      Polypeptide鏈可能在特殊位置被斷裂。例如，胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)藉由二個不同位置，移去四個胺基酸，來使之轉變成消化性酶及胰凝乳蛋白酶。在一些情形下，為斷裂的鏈表示一種蛋白質的儲存形式，它在需要時能被斷裂而產生活性蛋白質。許多哺乳類消化酶即是，例如胃蛋白酶(pepsin)，是由胃蛋白酶原(pepsinogen)斷裂形成。一個有趣的先前質，是脊髓灰質病毒感染的細胞，所合成的巨大蛋白質；此大分子在幾個位置被斷裂而產生不同的活性蛋白質，故稱為多蛋白質(polyprotein)。

在原核生物，幾個基因產物的合成、對等調節作用，係藉全部產物的單一多順反子mRNA的合成調節來完成。在真核生物對應此排列之類似物，是多蛋白質(polyprotein)，一種大的polypeptide，它在轉譯作用之後被斷裂成個別蛋白質。每個蛋白質可被視為單一基因的產物，在此系統中，多蛋白質單位的每個基因之密碼順序，並不為停止及起始密碼子所分隔，而是為特殊蛋白質-切割酵素所確認的切割位置，及特殊胺基酸順序來分隔，多蛋白質可達八個切割位置；切割位置並不同時切開，但以特殊次序被切開；更甚者，在某些位置之延緩切割，可導致各蛋白質產生暫時性順序，此種機理常為動物病毒所利用。

目前已知許多的多蛋白質例子；RNA先前質uridine triphosphate及cytidine triphosphate的合成進行之某一階段的生物合成途徑。在酵母菌及紅黴菌僅二種蛋白酶被製造；一為雙氫乳清酸酶，另一為大蛋白質，由此分裂產生胺基甲醯磷酸合成酶，以及天門冬胺酸轉胺基甲醯酶。哺乳類則合成單一的三合物蛋白質，由此分裂形成三種酶。

有些多蛋白質在不同組織以不同方法被切割。例如原嗎啡黑色素皮質素(proopiomelanocortin)，一種在腦下腺合成的、含有若干賀爾蒙來源的多蛋白質。在腦下腺的前葉，此多蛋白質首先從C-端被斷裂，釋放β-促脂素(β-lipotropin)，然後N-端被斷裂，釋放促腎上腺皮質激素(adrenocorticotropic hormone, ACTH)。在腦下腺前葉組織中不再進一步斷裂，可是在中葉，β-促脂素被進一步斷裂，而釋放C端的polypeptide β-內啡肽 (β-endorphin)，ACTH也被切割。總言之，在前葉第一次斷裂產生二種賀爾蒙；在中葉第二次斷裂使此等賀爾蒙轉變成二種賀爾蒙。

前述多種各蛋白質，是不同蛋白質相等數目的來源（各一複製本之故）。事實並非總是如此。例如腦素(enkephalin, encephalin)之先前質，它就含有六個複製本的甲硫胺酸腦素，以及一個複製本的白胺酸腦素。