胺基酸的基本結構

除了一個胺基酸之外，所有的標準胺基酸都有一個不對稱碳原子，亦即有四個不同的取代基：一個羧基，一個胺基，R基和一個氫原子鍵結到α碳原子上。所以這種不對稱的α碳原子是一個對掌中心(chiral center)。具有對掌中心的化合物有兩種不同的異構物形式，除了在偏光儀(polarimeter)會導致平面偏極光(plan-polarized light)有不同的旋轉方向之外，它們的物理或化學性質都相同。除了一個例外-甘胺酸(glycine)沒有不對稱碳原子，所有從蛋白質水解而來的胺基酸都具有光學活性(optically active)，也就是說，它們都可以旋轉平面偏極光。由於α碳原子的原子價鍵是四面體結構，所以四個取代基可以在空間中形成兩個不同的排列，而且是不可重疊的鏡像(mirror image)。這兩種形式稱為光學異構物(optical isomer)、鏡像異構物(enantiomers)或是立體異構物(stereoisomers)，會把平面偏極光旋轉向左（反時鐘方向）的空間異構物稱為左旋異構物(levorotatory isomer)〔定為(-)〕，另一種會旋轉平面偏極光到相同程度但是向右（順時鐘方向）的稱為右旋異構物(dextrorotatory isomer)〔定為(+)〕。等量的(+)和(-)兩種形式的混合物將不會旋轉平面偏極光。蛋白質中的胺基酸通常只含一種形式的光學異構物。

空間異構物之光學活性可以用特定懸轉角(specific rotation)定量表示。計算一個純空間異構物於一定濃度，一定長度的管子的旋轉程度：

〔α〕_D^25℃＝觀察到的旋轉度數/管子長度（每十公分）×濃度（克/毫升）

注意必須在特定之溫度及波長（通常用鈉光的D-線，589nm）。

二、立體異構物的命名

另一種比利用旋轉平面偏極光的方向更有系統的分類和命名空間異構物的方法，是基於四面體中圍繞著不對稱碳原子的四個取代基之絕對組態(absolute configuration)。我們選擇一個三碳糖-甘油醛(glyceraldehydes)，為具有不對稱碳原子的糖類中最小者-做為參考物，以便與其他的光學活性化合物比較。

傳統上，甘油醛的兩種空間異構物，分別被定為左旋和右旋，經由X光分析可得原子分佈型態，在甘油醛下面是丙胺酸之相當的空間異構物。參考原子(reference atom)是指不對稱碳原子上面氧化數最大之碳原子，所以左旋-丙胺酸的羧基碳和左旋-甘油醛的醛基碳是參考原子，佔據相同的空間位置。一旦參考原子確立之後，可以見到左旋-丙胺酸的胺基與左旋-甘油醛的羧基有關連，而左旋丙胺酸的甲基與左旋-甘油醛的-CH₂OH基有關連；同樣地，右旋-丙胺酸之取代基的絕對組態與右旋-甘油醛之空間異構物有關聯。不論其所旋轉之平面偏極光之方向為何，只要對掌性化合物(chiral compound)的空間異構物之原子分佈型態相關於左旋-甘油醛，則定名為左旋(L)，相關於右旋-甘油醛則定為右旋(D)。L、D兩符號乃是關於對掌(chiral)碳原子的四個取代基的絕對構形，而非旋轉平面偏極光的方向。如果一化合物具有二個以上不對稱中心，則它有2ⁿ個可能的空間異構物，n是不對稱中心的數目。甘胺酸沒有不對稱碳原子，所以沒有空間異構物。除了酥胺酸(threonine)和異白胺酸(isolecucine)有二個不對稱碳原子，所以有四個空間異構物之外，其他的所有存在於蛋白的胺基酸都只有一個不對稱碳原子。但是這四個異構物中只有一種存在於蛋白質。依照上面的規則，要命名具有二個以上不對稱中心之化合物的空間異構物將是非常困難，或是名稱導致曖昧不明。所以有一種新的命名系統，稱為RS系統(RS system)，更常用於命名空間異構物，尤其是那些具有二個以上不對稱中心的異構物。

三、光學活性胺基酸與左旋立體異構物

自然界中所發現、具有一個不對稱中心的生物化合物，幾乎都只以一種空間異構物的形式存在，不是左旋便是右旋。除了沒有不對稱中心的甘胺酸之外，蛋白質的胺基酸都是左旋-空間異構物。經過對胺基酸的光學性質以及有機反應的許多化學試驗，我們獲得以上結論。有一些右旋-胺基酸的確存在於活體之內，但是它們卻從未在蛋白質內被發現過。

構成蛋白質的胺基酸都是左旋-空間異構物是明顯可見的。因為普通不在生物體內、那些我們用來合成具有不對稱碳原子的化合物，其化學反應總是產生非光學活性產物；這是因為普通的化學反應以相等的速率產生左旋和右旋空間異構物，所以產物是消旋性混合物(racemic mixture或racemate)，亦即左旋和右旋異構物之等莫耳混合物，而不會旋轉平面偏極光。消旋性混合物可以藉著物理分餾法被分離成左旋、右旋異構物。純粹的左旋或右旋異構物最後將會變成消旋性混合物。活細胞有特殊能力藉著空間特異性酶(stereospecific enzyme)來合成左旋胺基酸，由於這些酶的活性位置為不對稱，因此得以形成它們的空間特異性。

※ 參考資料: 魏耀揮等譯生物化學原理 p83~85 國立編譯館 (1986)

整理: 黃信明